Zusammenfassung
Die drei-dimensionale Struktur eines Proteins ist die Grundlage seiner spezifischen Funktion. Obwohl die Gentechnologie heute erlaubt, Proteine beliebiger Aminosäure-Sequenz herzustellen, ist die Vorhersage von Struktur und Eigenschaften eines Proteins heute noch nicht möglich, und das enorme Potential der neuen experimentellen Methoden kann deshalb noch nicht voll technisch ausgenutzt werden. Es ist zunächst notwendig, Methoden zu entwickeln, die in verläßlicher Weise die sehr geringen Beträge von Wechselwirkungsenergien Vorhersagen, die bei biologischen Prozessen wie Proteinfaltung und Protein-Liganden-Wechselwirkungen die entscheidende Rolle spielen. Dafür sind, um auch nur zu einer qualitativ korrekten Aussage über freie Energien zu kommen, sehr genaue Berechnungen nötig. Viele solcher Prozesse verlaufen nicht nach rein enthalpischen Prinzipien, sondern der Entropieterm kann die entscheidende Rolle spielen, und die Entropie ist nur über die statistische Thermodynamik in aufwendigen Simulationen zugänglich. Der Artikel diskutiert Fortschritte der Molekulardynamik mit empirischen Kraftfeldern und Fallbeispiele an einem Antikörper-Antigen-Komplex, der mit dieser Methode und verschiedenen experimentellen Ansätzen analysiert wurde.
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Plückthun, A., Köhler, J. (1990). Protein-Struktur und Funktion: Die Möglichkeiten und Probleme der Computersimulation aus der Sicht des Experimentators. In: Friemel, HJ., Müller-Schönberger, G., Schütt, A. (eds) Forum ’90 Wissenschaft und Technik. Informatik-Fachberichte, vol 259. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-642-76123-2_15
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